a)数々のレクチンの発見
最初にレクチンが発見されてから今日まで、数々のレクチンが発見されてきました。
たくさんの情報を獲得することができるようになると、”分類”という方法を取るのが人間の特徴です。
また、分類といっても色々な方法があります。しかし、悪までも人間が決めるのですから、人間が研究するのに利用しやすいように分類するのが最善です。
まだ、発見されていないレクチンが多く存在しますが、多くのレクチンの一次構造が明らかにされているので、
どのレクチン分子が近縁であるかは客観的に判断できます。
また、ヒトをはじめとする多くの生物の全遺伝子構造が近い将来解読されようとしている時代においては、
レクチンもまずはタンパク質（遺伝子）ファミリーとして整理していくのがベストでしょう。
実際には数々のレクチンの発見により、レクチンはそれらがもっとも強く結合する炭水化物配列により分類されています。
レクチンは、分子クローニングによって明らかになったアミノ酸配列の相似性と進化論的な近似性により、一貫したクラスが分類されるようになりました。
最初にこのようなクラス分類をしたのはDrickamerで、
彼は炭水化物結合ドメイン上の高度に保存されたアミノ酸配列モチーフに基づいてレクチンを２種類に大別しました。
一つのグループは、認識にカルシウムを必要とするので、Ｃ型レクチンと名付けました。
もう一つのグループは、遊離のチオール基を必要とするので、Ｓ型レクチンと名付けました。
一方、マンノース-6-リン酸を認識する二つのレクチンの配列が調べられ、両者の相同性が明らかになり、他のタイプのレクチンとは全く異なっていたため、
Ｐ型レクチンと名付けられました。
b)レクチンファミリー[3]
実際にレクチンは糖鎖リガンド別にファミリーとして分類されています。以下にTABLE3.1として示しましたのでご覧下さい。
TABE3.1 レクチンファミリー (糖鎖を知る[3]参照)
アシアロ糖タンパク質・・・シアル酸を含む糖タンパク質からシアル酸を除去したもの
コレクチン・・・生体防御レクチン
セレクチン・・・レクチン様ドメインをもつ細胞接着タンパク質の総称
フィコリン・・・重合体構造をもつレクチン
ガレクチン・・・β-ガラクトシド特異的に結合する動物レクチン
タキレクチン・・・カブトガニからとれるレクチン
c)アネキシン[4]
アネキシンはリン脂質の中でもホスファチジルセリン、ホスファチジルエタノールアミン、ホスファチジルイノシトールに結合します。 これらのリン脂質は細胞膜の内側に多く分布しており、正常な細胞表面にはほとんどありません。 一方、ホスファチジルコリン、スフィンゴミエリンは細胞表面に多いのですが、これらとはアネキシンは結合しません。 このことは細胞内アネキシンについて提唱されている主に※リン脂質と結合することで発揮される役割とよく合っています。 アネキシンが細胞内でその局在部位を変えることはよく観察されていて（細胞質から細胞膜）、 これは小胞輸送などのダイナミックな動きに対応していることを想像させます。
※ ホスホリパーゼA2 の活性を基質となるリン脂質を捕捉することにより抑制したり、小胞輸送、エンドサイトーシス、エキソサイトーシスなどに関与して機能する。
FIGURE3.1 アネキシンの様々な役割 (GlycoWord[4]参照)
d)C型レクチン[4]
e)ガレクチン[4]
ガレクチンファミリーとされる条件はガラクトースに対する結合特異性を有することと、ガレクチンファミリーを特徴づけるアミノ酸一次配列をもつことです。 また、一般には、可溶性で、金属要求性はありません。更には、細胞質タンパク質としての属性を示し、ジスルフィド結合、付加糖鎖、シグナル配列をもたず、 一般にN-末端アミノ酸はアセチル化されています。しかし、発現場所は細胞質内にとどまりません。 実際は核、細胞表面、細胞外マトリックスと多彩で、ガレクチン分子の種類、組織、時期によってしばしば異なります。 分泌機構に関しては不明な点が多く、シグナル配列を介さない新しいモデルが想定されています。 現在まで、ガレクチンは脊椎動物をはじめ、線虫、昆虫、海綿動物などの無脊椎動物にも広く分布することが知られていますが、 ガレクチンの関与する生命現象としては、発生、分化、形態形成、腫瘍転移、細胞死、RNAスプライシングなど、多岐に及びますが、 機能発現の機構、特に糖鎖認識との関連については未解決な部分がたくさん存在します。
現在までで報告されているガレクチンはその分子構築様式に基づいて、プロト、キメラ、直列反復型の三型に分類できます。下のFIGURE3.1を見てください。
FIGURE3.3 ガレクチンの3つの構造のタイプ (GlycoWord[4]参照)
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